Wikipedia

PAK2

PAK2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[20][21]

PAK2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген PAK2[d][1]
Молекуляр функция трансферазная активность[d][2], protein kinase activity[d][3][2][2], нуклеотид-связывающий[d][2], protein tyrosine kinase activator activity[d][4], kinase activity[d][2], protein serine/threonine kinase activity[d][5][5][5][…], связывание с белками плазмы[d][6][7][8][…], активность катализатора[d][2], связывание похожих белков[d][9], АТФ-связанные[d][2][2], protein kinase binding[d][4], cadherin binding[d][10], small GTPase binding[d][11], protein serine/threonine kinase activity[d][2][2][2][…] һәм cadherin binding[d][12]
Күзәнәк компоненты мембрана[d][2], күзәнәк мембранасы[d][2], perinuclear region of cytoplasm[d][2], төш[2], цитоплазма[5][10], цитозоль[d][2][11], цитоплазма[2][12][13], постсинаптическое уплотнение[d][2] һәм glutamatergic synapse[d][2]
Биологик процесс negative regulation of protein kinase activity[d][3], фосфорилирование[d][2][14], T cell costimulation[d][2], cellular response to organic cyclic compound[d][2], stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway[d][2], mitigation of host defenses by virus[d][2], Fc-epsilon receptor signaling pathway[d][2], фосфорилация белка[d][15][2][16], dendritic spine development[d][2], negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis[d][17], vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway[d][2], peptidyl-serine phosphorylation[d][4], positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation[d][4], positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway[d][18], protein autophosphorylation[d][16], regulation of growth[d][2], Метаболизм[2], T cell receptor signaling pathway[d][2], передача сигнала[d][15], positive regulation of protein tyrosine kinase activity[d][2], апоптоз[d][2], негативная регуляция апоптоза[d][14], вирусный процесс[d][2], Rho protein signal transduction[d][5], regulation of mitotic cell cycle[d][5], миграция клеток[d][13], передача сигнала[d][13], actin cytoskeleton organization[d][5], stress-activated protein kinase signaling cascade[d][13], regulation of apoptotic process[d][2], regulation of MAPK cascade[d][13], interleukin-12-mediated signaling pathway[d][2], activation of protein kinase activity[d][13] һәм negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in execution phase of apoptosis[d][14][13]
Тәэсир итешә Стауроспорин[d][19]

Искәрмәләр

үзгәртү
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 GOA
  3. ↑ 3,0 3,1 Goeckeler Z. M., Masaracchia R. A., Q Zeng et al. Phosphorylation of myosin light chain kinase by p21-activated kinase PAK2 // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2000. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M001339200 — PMID:10748018
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 J Roig Functional interaction between c-Abl and the p21-activated protein kinase gamma-PAK // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2000. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.97.26.14346 — PMID:11121037
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 GOA
  6. ↑ Manninen A. Identification of the Nef-associated kinase as p21-activated kinase 2 // Curr. Biol. — United Kingdom: Cell Press, Elsevier BV, 1999. — ISSN 0960-9822; 1879-0445 — doi:10.1016/S0960-9822(00)80086-X — PMID:10607567
  7. ↑ Nola S., Sebbagh M., Osmani N. et al. Scrib regulates PAK activity during the cell migration process // Human Molecular Genetics — OUP, 2008. — ISSN 0964-6906; 1460-2083 — doi:10.1093/HMG/DDN248 — PMID:18716323
  8. ↑ Gagliani M. C., Tacchetti C., Curtis I. D. betaPIX controls cell motility and neurite extension by regulating the distribution of GIT1 // J. Cell Sci. — The Company of Biologists, 2006. — ISSN 0021-9533; 1477-9137 — doi:10.1242/JCS.02996 — PMID:16787945
  9. ↑ Kuriyan J., Sondermann H., Pirruccello M. et al. A dimeric kinase assembly underlying autophosphorylation in the p21 activated kinases // Journal of Molecular Biology / P. Wright — Elsevier BV, 2006. — ISSN 0022-2836; 1089-8638 — doi:10.1016/J.JMB.2006.06.017 — PMID:16837009
  10. ↑ 10,0 10,1 Zanivan S., Zaidel-Bar R. E-cadherin interactome complexity and robustness resolved by quantitative proteomics // Sci. Signal. — AAAS, 2014. — ISSN 1945-0877; 1937-9145 — doi:10.1126/SCISIGNAL.2005473 — PMID:25468996
  11. ↑ 11,0 11,1 M Symons, Derry J. M., B Karlak et al. Wiskott-Aldrich syndrome protein, a novel effector for the GTPase CDC42Hs, is implicated in actin polymerization // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 1996. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/S0092-8674(00)81050-8 — PMID:8625410
  12. ↑ 12,0 12,1 Zanivan S., Zaidel-Bar R. E-cadherin interactome complexity and robustness resolved by quantitative proteomics // Sci. Signal. — AAAS, 2014. — ISSN 1945-0877; 1937-9145 — doi:10.1126/SCISIGNAL.2005473 — PMID:25468996
  13. ↑ 13,0 13,1 13,2 13,3 13,4 13,5 13,6 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  14. ↑ 14,0 14,1 14,2 Zhu F., Dong Z., Bode A. M. et al. Phosphorylation of caspase-7 by p21-activated protein kinase (PAK) 2 inhibits chemotherapeutic drug-induced apoptosis of breast cancer cell lines // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M111.236596 — PMID:21555521
  15. ↑ 15,0 15,1 Martin G. A., G Bollag, F McCormick et al. A novel serine kinase activated by rac1/CDC42Hs-dependent autophosphorylation is related to PAK65 and STE20 // EMBO J. — NPG, 1995. — ISSN 0261-4189; 1460-2075 — doi:10.1002/(ISSN)1460-2075 — PMID:7744004
  16. ↑ 16,0 16,1 Lee K., Yonehara S. Phosphorylation and dimerization regulate nucleocytoplasmic shuttling of mammalian STE20-like kinase (MST) // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2002. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M108138200 — PMID:11805089
  17. ↑ Zhu F., Dong Z., Bode A. M. et al. Phosphorylation of caspase-7 by p21-activated protein kinase (PAK) 2 inhibits chemotherapeutic drug-induced apoptosis of breast cancer cell lines // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M111.236596 — PMID:21555521
  18. ↑ Luo S., Rubinsztein D. C. Huntingtin promotes cell survival by preventing Pak2 cleavage // J. Cell Sci. — The Company of Biologists, 2009. — ISSN 0021-9533; 1477-9137 — doi:10.1242/JCS.050013 — PMID:19240112
  19. ↑ IUPHAR/BPS Guide to PHARMACOLOGY
  20. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  21. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

үзгәртү
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп,   Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=PAK2&oldid=4132835