OGDH (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[8][9]

OGDH
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген OGDH[d][1]
Молекулярная функция oxoglutarate dehydrogenase (NAD+) activity[d][2], связывание с ионом металла[d][2], oxidoreductase activity[d][2], oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, disulfide as acceptor[d][2], oxoglutarate dehydrogenase (succinyl-transferring) activity[d][2][2][2][…], thiamine pyrophosphate binding[d][2][3], heat shock protein binding[d][2] һәм chaperone binding[d][2]
Күзәнәк компоненты цитозоль[d][4], mitochondrial membranes[d][2], митохондриальный матрикс[d][2][2], митохондрия[d][2][5][2][…], oxoglutarate dehydrogenase complex[d][2][5][6], төш[2][5] һәм oxoglutarate dehydrogenase complex[d][5][6]
Биологический процесс гликолиз[d][2], olfactory bulb mitral cell layer development[d][2], развитие таламуса[d][2], generation of precursor metabolites and energy[d][2], tangential migration from the subventricular zone to the olfactory bulb[d][2], NADH metabolic process[d][2], cerebellar cortex development[d][2], pyramidal neuron development[d][2], Метаболизм[4], развитие гиппокампа[d][2], striatum development[d][2], 2-oxoglutarate metabolic process[d][2][3][5], succinyl-CoA metabolic process[d][2][3][5], histone succinylation[d][5], цикл трикарбоновых кислот[d][4][4][7], цикл трикарбоновых кислот[d][2][2][6], lysine catabolic process[d][2], 2-oxoglutarate metabolic process[d][5][3] һәм succinyl-CoA metabolic process[d][5][3]

Искәрмәләр үзгәртү

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 GOA
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 J L Ross Anderson Studies on the regulation of the human E1 subunit of the 2-oxoglutarate dehydrogenase complex, including the identification of a novel calcium-binding site // Biochem. J.London [etc.]: Portland Press, 2014. — 13 p. — ISSN 0264-6021; 1470-8728doi:10.1042/BJ20131664PMID:24495017
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 GOA
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 5,7 5,8 Wang Y., Guo Y. R., Liu K. et al. KAT2A coupled with the α-KGDH complex acts as a histone H3 succinyltransferase // Nature / M. SkipperNPG, Springer Science+Business Media, 2017. — ISSN 1476-4687; 0028-0836doi:10.1038/NATURE25003PMID:29211711
  6. 6,0 6,1 6,2 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  7. Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform.OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054doi:10.1093/BIB/BBR042PMID:21873635
  8. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  9. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар үзгәртү

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)