Wikipedia

PDPN

PDPN (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[17][18]

PDPN
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген Подопланин[d][1]
Молекуляр функция folic acid transmembrane transporter activity[d][2], water channel activity[d][2], amino acid transmembrane transporter activity[d][2], water transmembrane transporter activity[d][2], signaling receptor binding[d][3], связывание с белками плазмы[d][4][5][6][…], chaperone binding[d][7] һәм chemokine binding[d][8]
Күзәнәк компоненты мембрана өлеше[d][2], күзәнәк мембранасы өлеше[d][9], күзәнәк мембранасы[d][2][2][2][…], мембрана[d][2][10], tetraspanin-enriched microdomain[d][6], lamellipodium membrane[d][2][5], цитоплазматическая везикула[d][11], filopodium membrane[d][2][11], microvillus membrane[d][2][11], ruffle membrane[d][2][11], cell projection[d][2][5], leading edge of lamellipodium[d][11], цитоплазма[2], цитозоль[d][2][10], basolateral plasma membrane[d][2][8], apical plasma membrane[d][2][5], межклеточные контакты[d][2], липидный рафт[d][2][12], ruffle[d][2], lamellipodium[d][2] һәм filopodium[d][2]
Биологик процесс folic acid transport[d][13], транспорт воды[d][13], platelet activation[d][3][2], развитие многоклеточного организма[d][2], regulation of cell shape[d][2], amino acid transport[d][2], positive regulation of epithelial to mesenchymal transition[d][11][12], positive regulation of cell migration[d][12], Rho protein signal transduction[d][14], wound healing, spreading of cells[d][5], positive regulation of extracellular matrix disassembly[d][14], regulation of lamellipodium morphogenesis[d][5], cell morphogenesis[d][2], lymphangiogenesis[d][2], негативная регуляция пролиферации клеток[d][2], үпкәләр үсеше[d][2], негативная регуляция апоптоза[d][2], лимфатик төен үсеше[d][2], lymphatic endothelial cell fate commitment[d][2], actin-mediated cell contraction[d][2], regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading[d][2], positive regulation of platelet aggregation[d][6][15][16][…], regulation of myofibroblast contraction[d][2], amino acid transmembrane transport[d][2], транспорт воды[d][2][2] һәм folic acid transport[d][2][2]
Изображение Gene Atlas

Искәрмәләр

үзгәртү
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 2,41 GOA
  3. ↑ 3,0 3,1 Fenton-May A. E., Pollitt A. Y., Jackson D. G. et al. Renal cells activate the platelet receptor CLEC-2 through podoplanin // Biochem. J. — London [etc.]: Portland Press, 2008. — ISSN 0264-6021; 1470-8728 — doi:10.1042/BJ20071216 — PMID:18215137
  4. ↑ Detmar M. Galectin-8 interacts with podoplanin and modulates lymphatic endothelial cell functions // Exp. Cell. Res. — Academic Press, Elsevier BV, 2009. — ISSN 0014-4827; 1090-2422 — doi:10.1016/J.YEXCR.2009.02.021 — PMID:19268462
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 Jones G. E., Pérez-Gómez E., Megías D. Podoplanin associates with CD44 to promote directional cell migration // Mol. Biol. Cell, — American Society for Cell Biology, 2010. — ISSN 1059-1524; 1939-4586; 1044-2030 — doi:10.1091/MBC.E10-06-0489 — PMID:20962267
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 Kato Y. Tetraspanin family member CD9 inhibits Aggrus/podoplanin-induced platelet aggregation and suppresses pulmonary metastasis // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2008. — 10 p. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2007-11-124693 — PMID:18541721
  7. ↑ Tsuneki M., Maruyama S., Yamazaki M. et al. Extracellular heat shock protein A9 is a novel interaction partner of podoplanin in oral squamous cell carcinoma cells // Biochem. Biophys. Res. Commun. — Academic Press, Elsevier BV, 2013. — ISSN 0006-291X; 1090-2104 — doi:10.1016/J.BBRC.2013.03.057 — PMID:23541579
  8. ↑ 8,0 8,1 Kerjaschki D., Petrova T. Lymphatic neoangiogenesis in human kidney transplants is associated with immunologically active lymphocytic infiltrates // Journal of the American Society of Nephrology / J. Briggs — American Society of Nephrology, 2004. — ISSN 1046-6673; 1533-3450 — doi:10.1097/01.ASN.0000113316.52371.2E — PMID:14978162
  9. ↑ Klenk H. D. Cloning and characterization of gp36, a human mucin-type glycoprotein preferentially expressed in vascular endothelium // Biochem. J. — London [etc.]: Portland Press, 1999. — ISSN 0264-6021; 1470-8728 — doi:10.1042/BJ3410277 — PMID:10393083
  10. ↑ 10,0 10,1 Fernández-Muñoz B., Renart J., Quintanilla M. Podoplanin is a substrate of presenilin-1/γ-secretase // Int. J. Biochem. Cell Biol. — Elsevier BV, 2013. — ISSN 1357-2725; 0020-711X; 1878-5875 — doi:10.1016/J.BIOCEL.2013.11.016 — PMID:24275092
  11. ↑ 11,0 11,1 11,2 11,3 11,4 11,5 Megías D., Castel S. Podoplanin binds ERM proteins to activate RhoA and promote epithelial-mesenchymal transition // J. Cell Sci. — The Company of Biologists, 2006. — ISSN 0021-9533; 1477-9137 — doi:10.1242/JCS.03218 — PMID:17046996
  12. ↑ 12,0 12,1 12,2 Fernández-Muñoz B., Megías D., Renart J. et al. The transmembrane domain of podoplanin is required for its association with lipid rafts and the induction of epithelial-mesenchymal transition // Int. J. Biochem. Cell Biol. — Elsevier BV, 2011. — ISSN 1357-2725; 0020-711X; 1878-5875 — doi:10.1016/J.BIOCEL.2011.02.010 — PMID:21376833
  13. ↑ 13,0 13,1 GOA
  14. ↑ 14,0 14,1 Renart J., Parsons M., Quintanilla M. et al. Podoplanin mediates ECM degradation by squamous carcinoma cells through control of invadopodia stability // Oncogene — NPG, 2014. — ISSN 0950-9232; 1476-5594 — doi:10.1038/ONC.2014.388 — PMID:25486435
  15. ↑ Kato Y., Yatomi Y., Narimatsu H. Involvement of the snake toxin receptor CLEC-2, in podoplanin-mediated platelet activation, by cancer cells // J. Biol. Chem. / L. M. Gierasch — Baltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2007. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816 — doi:10.1074/JBC.M702327200 — PMID:17616532
  16. ↑ Uhrin P., Breuss J. M., Stockinger H. Novel function for blood platelets and podoplanin in developmental separation of blood and lymphatic circulation // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2010. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2009-04-216069 — PMID:20110424
  17. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  18. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

үзгәртү
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп,   Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=PDPN&oldid=4133091