Wikipedia

OAS1

OAS1 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[22][23]

OAS1
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген OAS1[d][1]
Молекуляр функция трансферазная активность[d][2][2], нуклеотид-связывающий[d][2], nucleotidyltransferase activity[d][2][2], связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][3][4][5], RNA binding[d][2][2], double-stranded RNA binding[d][6][7][8], АТФ-связанные[d][9][2][2], 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity[d][6][10][7][…], 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity[d][2][11][12], double-stranded RNA binding[d][2][11][13][…] һәм 2'-5'-oligoadenylate synthetase activity[d][6][6][7][…]
Күзәнәк компоненты цитоплазма[2][14], intracellular membrane-bounded organelle[d][2], күзәнәк тышындагы өлкә[d][2], эндоплазматик челтәр[2], митохондрия[2], төш[6][10], цитозоль[d][6][6], төш[2][12], нуклеоплазма[d][12] һәм цитозоль[d][2][2][12]
Биологик процесс purine nucleotide biosynthetic process[d][10][15], regulation of ribonuclease activity[d][16], glucose homeostasis[d][17], interferon-gamma-mediated signaling pathway[d][2], immune system process[d][2], response to virus[d][18], negative regulation of viral genome replication[d][16][19], defense response to virus[d][6][6][16], type I interferon signaling pathway[d][2], protein complex oligomerization[d][20], иммун җавап[d][2], метаболизм глюкозы[d][17], cellular response to interferon-alpha[d][10], врождённый иммунитет[d][2], negative regulation of viral genome replication[d][18][12], defense response to virus[d][6][6][21], regulation of ribonuclease activity[d][12] һәм defense response to virus[d][2][2][2][…]

Искәрмәләр

үзгәртү
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 GOA
  3. ↑ Dricot A., Barabási A., Tavernier J. et al. A proteome-scale map of the human interactome network // Cell — Cell Press, Elsevier BV, 2014. — ISSN 0092-8674; 1097-4172 — doi:10.1016/J.CELL.2014.10.050 — PMID:25416956
  4. ↑ Meierhofer D., Stelzl U., Wanker E. E. A Y2H-seq approach defines the human protein methyltransferase interactome // Nat. Methods — NPG, 2013. — ISSN 1548-7091; 1548-7105 — doi:10.1038/NMETH.2397 — PMID:23455924
  5. ↑ Taguchi T., Nagano-Fujii M., Akutsu M. et al. Hepatitis C virus NS5A protein interacts with 2',5'-oligoadenylate synthetase and inhibits antiviral activity of IFN in an IFN sensitivity-determining region-independent manner // J. Gen. Virol. / G. L. Smith — Microbiology Society, 2004. — ISSN 0022-1317; 1465-2099 — doi:10.1099/VIR.0.19513-0 — PMID:15039538
  6. ↑ 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 GOA
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 Schierup M. H. Characterization of the 2'-5'-oligoadenylate synthetase ubiquitin-like family // Nucleic Acids Res. — OUP, University of Oxford, 2003. — ISSN 0305-1048; 1362-4962; 1362-4954 — doi:10.1093/NAR/GKG427 — PMID:12799444
  8. ↑ Donovan J., Dufner M., Korennykh A. Structural basis for cytosolic double-stranded RNA surveillance by human oligoadenylate synthetase 1 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2013. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.1218528110 — PMID:23319625
  9. ↑ Gad H. H., Hartmann R., Despres P. The oligoadenylate synthetase family: an ancient protein family with multiple antiviral activities // Journal of Interferon and Cytokine Research — Mary Ann Liebert, Inc., 2010. — ISSN 1079-9907; 1557-7465 — doi:10.1089/JIR.2010.0107 — PMID:21142819
  10. ↑ 10,0 10,1 10,2 10,3 A Cravador Full-length sequence and expression of the 42 kDa 2-5A synthetase induced by human interferon // FEBS Letters — Elsevier BV, 1986. — ISSN 0014-5793; 1873-3468 — doi:10.1016/0014-5793(86)80224-1 — PMID:3753689
  11. ↑ 11,0 11,1 Schierup M. H. Characterization of the 2'-5'-oligoadenylate synthetase ubiquitin-like family // Nucleic Acids Res. — OUP, University of Oxford, 2003. — ISSN 0305-1048; 1362-4962; 1362-4954 — doi:10.1093/NAR/GKG427 — PMID:12799444
  12. ↑ 12,0 12,1 12,2 12,3 12,4 12,5 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  13. ↑ Donovan J., Dufner M., Korennykh A. Structural basis for cytosolic double-stranded RNA surveillance by human oligoadenylate synthetase 1 // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 2013. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.1218528110 — PMID:23319625
  14. ↑ Vestergaard A. L., Andersen K. R., Martensen P. M. et al. Human 2'-phosphodiesterase localizes to the mitochondrial matrix with a putative function in mitochondrial RNA turnover // Nucleic Acids Res. — OUP, University of Oxford, 2011. — ISSN 0305-1048; 1362-4962; 1362-4954 — doi:10.1093/NAR/GKQ1282 — PMID:21245038
  15. ↑ S Shiojiri, R Fukunaga, Y Ichii et al. Structure and expression of a cloned cDNA for human (2'-5')oligoadenylate synthetase // J. Biochem. — OUP, 1986. — ISSN 0021-924X; 1756-2651 — doi:10.1093/OXFORDJOURNALS.JBCHEM.A135615 — PMID:3754863
  16. ↑ 16,0 16,1 16,2 Lin R., Yu H., Chang B. et al. Distinct antiviral roles for human 2',5'-oligoadenylate synthetase family members against dengue virus infection // J. Immunol. — Baltimore: 2009. — ISSN 0022-1767; 1550-6606 — doi:10.4049/JIMMUNOL.0902728 — PMID:19923450
  17. ↑ 17,0 17,1 Kwak S. H. New susceptibility loci in MYL2, C12orf51 and OAS1 associated with 1-h plasma glucose as predisposing risk factors for type 2 diabetes in the Korean population // J. Hum. Genet. — NPG, Springer Science+Business Media, 2013. — ISSN 1434-5161; 1435-232X — doi:10.1038/JHG.2013.14 — PMID:23575436
  18. ↑ 18,0 18,1 Marques J. T., Williams B., Hartmann R. The p59 oligoadenylate synthetase-like protein possesses antiviral activity that requires the C-terminal ubiquitin-like domain // J. Gen. Virol. / G. L. Smith — Microbiology Society, 2008. — ISSN 0022-1317; 1465-2099 — doi:10.1099/VIR.0.2008/003558-0 — PMID:18931074
  19. ↑ Marques J. T., Williams B., Hartmann R. The p59 oligoadenylate synthetase-like protein possesses antiviral activity that requires the C-terminal ubiquitin-like domain // J. Gen. Virol. / G. L. Smith — Microbiology Society, 2008. — ISSN 0022-1317; 1465-2099 — doi:10.1099/VIR.0.2008/003558-0 — PMID:18931074
  20. ↑ Hartmann R., Walko G. Inhibition of 2'-5' oligoadenylate synthetase by divalent metal ions // FEBS Letters — Elsevier BV, 2001. — ISSN 0014-5793; 1873-3468 — doi:10.1016/S0014-5793(01)02918-0 — PMID:11682059
  21. ↑ Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  22. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  23. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

үзгәртү
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп,   Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=OAS1&oldid=4132393