Wikipedia

NFAT5

NFAT5 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[15][16]

NFAT5
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодлаучы ген NFAT5[d][1]
Молекуляр функция DNA-binding transcription factor activity[d][2][3], RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding[d][3][4][5], ДНК-связывающий[d][6][6][6], DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific[d][5][7], связывание с белками плазмы[d][8], DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific[d][9][9][6], RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding[d][6][10][7][…], chromatin binding[d][11], DNA-binding transcription factor activity[d][12][6][11] һәм transcription factor binding[d][11]
Күзәнәк компоненты төш[2][3][3][…], нуклеоплазма[d][6], цитоплазма[6][6], цитозоль[d][3], төш[12][6][6][…], transcription regulator complex[d][11] һәм цитозоль[d][6][11]
Биологик процесс regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade[d][6], cytokine production[d][3], positive regulation of gene expression[d][6], выделение[d][12], ДНК-зависимая регуляция транскрипции[d][6], transcription by RNA polymerase II[d][12][6], транскрипция, ДНК-зависимая[d][3], передача сигнала[d][13], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][3][5], cytokine production[d][6][11], calcineurin-NFAT signaling cascade[d][11], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][6][7][11], response to osmotic stress[d][6], cellular response to cytokine stimulus[d][14], positive regulation of NIK/NF-kappaB signaling[d][14] һәм positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell[d][14]

Искәрмәләр

үзгәртү
  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 H Miyakawa, Woo S. K., Dahl S. C. et al. Tonicity-responsive enhancer binding protein, a rel-like protein that stimulates transcription in response to hypertonicity // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 1999. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.96.5.2538 — PMID:10051678
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 3,5 3,6 3,7 GOA
  4. ↑ Stroud J. C., Rao A. Structure of a TonEBP-DNA complex reveals DNA encircled by a transcription factor // Nature structural biology — NPG, 2002. — ISSN 1072-8368; 2331-365X — doi:10.1038/NSB749 — PMID:11780147
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 C López-Rodríguez, J Aramburu, L Jin et al. Bridging the NFAT and NF-kappaB families: NFAT5 dimerization regulates cytokine gene transcription in response to osmotic stress // Immunity — Cell Press, Elsevier BV, 2001. — ISSN 1074-7613; 1097-4180 — doi:10.1016/S1074-7613(01)00165-0 — PMID:11485737
  6. ↑ 6,00 6,01 6,02 6,03 6,04 6,05 6,06 6,07 6,08 6,09 6,10 6,11 6,12 6,13 6,14 6,15 6,16 6,17 6,18 GOA
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 C López-Rodríguez, J Aramburu, L Jin et al. Bridging the NFAT and NF-kappaB families: NFAT5 dimerization regulates cytokine gene transcription in response to osmotic stress // Immunity — Cell Press, Elsevier BV, 2001. — ISSN 1074-7613; 1097-4180 — doi:10.1016/S1074-7613(01)00165-0 — PMID:11485737
  8. ↑ S Germann, L Gratadou, E Zonta et al. Dual role of the ddx5/ddx17 RNA helicases in the control of the pro-migratory NFAT5 transcription factor // Oncogene — NPG, 2012. — ISSN 0950-9232; 1476-5594 — doi:10.1038/ONC.2011.618 — PMID:22266867
  9. ↑ 9,0 9,1 Vaquerizas J. M., Teichmann S., Kummerfeld S. K. A census of human transcription factors: function, expression and evolution // Nature reviews. Genetics — United Kingdom: NPG, 2009. — ISSN 1471-0056; 1471-0064 — doi:10.1038/NRG2538 — PMID:19274049
  10. ↑ Stroud J. C., Rao A. Structure of a TonEBP-DNA complex reveals DNA encircled by a transcription factor // Nature structural biology — NPG, 2002. — ISSN 1072-8368; 2331-365X — doi:10.1038/NSB749 — PMID:11780147
  11. ↑ 11,0 11,1 11,2 11,3 11,4 11,5 11,6 11,7 Livstone M. S., Thomas P. D., Lewis S. E. et al. Phylogenetic-based propagation of functional annotations within the Gene Ontology consortium // Brief. Bioinform. — OUP, 2011. — ISSN 1467-5463; 1477-4054 — doi:10.1093/BIB/BBR042 — PMID:21873635
  12. ↑ 12,0 12,1 12,2 12,3 H Miyakawa, Woo S. K., Dahl S. C. et al. Tonicity-responsive enhancer binding protein, a rel-like protein that stimulates transcription in response to hypertonicity // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 1999. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.96.5.2538 — PMID:10051678
  13. ↑ J Aramburu NFAT5, a constitutively nuclear NFAT protein that does not cooperate with Fos and Jun // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. R. Berenbaum — [Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 1999. — ISSN 0027-8424; 1091-6490 — doi:10.1073/PNAS.96.13.7214 — PMID:10377394
  14. ↑ 14,0 14,1 14,2 Cerutti C., Hirst M. C., Male D. K. et al. Brain endothelial miR-146a negatively modulates T-cell adhesion through repressing multiple targets to inhibit NF-κB activation // J. Cereb. Blood Flow Metab. / International Society for Cerebral Blood Flow and Metabolism — NPG, 2014. — ISSN 0271-678X; 1559-7016 — doi:10.1038/JCBFM.2014.207 — PMID:25515214
  15. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  16. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар

үзгәртү
  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп,   Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=NFAT5&oldid=4131959