ITGAM (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[21][22]

ITGAM
Нинди таксонда бар акыллы кеше[d][1]
Кодирующий ген Интегрин альфа-M[d][1]
Молекулярная функция связывание с ионом металла[d][2], связывание с белками плазмы[d][3][4][5][…], protein heterodimerization activity[d][6], heat shock protein binding[d][7], amyloid-beta binding[d][2], complement component C3b binding[d][2], cargo receptor activity[d][2], protein heterodimerization activity[d][8] һәм protein heterodimerization activity[d][8][2]
Күзәнәк компоненты Экзосомы[d][9][10], күзәнәк мембраны[d][6], поверхность клетки[d][11][12], мембрана[d][2], часть мембраны[d][2], integrin complex[d][13][2], внеклеточное пространство[d][14], specific granule membrane[d][2], tertiary granule membrane[d][2], күзәнәк мембраны[d][2][2][15], наружная сторона клеточной мембраны[d][8], поверхность клетки[d][16][17], integrin alphaM-beta2 complex[d][18], plasma membrane raft[d][5], Липидный рафт[d][2], Экзосомы[d][19] һәм integrin alphaM-beta2 complex[d][2]
Биологический процесс ectodermal cell differentiation[d][20], toll-like receptor 4 signaling pathway[d][2], integrin-mediated signaling pathway[d][2], leukocyte migration[d][2], extracellular matrix organization[d][2], Агрегация клеток[d][13][2][2], neutrophil degranulation[d][2], microglial cell activation[d][2], immune system process[d][2], Рецепторно-опосредованный эндоцитоз[d][2], phagocytosis, engulfment[d][2], cytokine-mediated signaling pathway[d][2], positive regulation of superoxide anion generation[d][2][5], positive regulation of neutrophil degranulation[d][5], Врождённый иммунитет[d][2], negative regulation of dopamine metabolic process[d][2], positive regulation of protein targeting to membrane[d][2], amyloid-beta clearance[d][2], cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules[d][8], complement-mediated synapse pruning[d][2], vertebrate eye-specific patterning[d][2], positive regulation of neuron death[d][2], positive regulation of microglial cell activation[d][2], positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity[d][2], cell surface receptor signaling pathway involved in cell-cell signaling[d][2], positive regulation of prostaglandin-E synthase activity[d][2], forebrain development[d][2], apoptotic signaling pathway[d][2] һәм positive regulation of hippocampal neuron apoptotic process[d][2]
Изображение Gene Atlas

ИскәрмәләрҮзгәртү

  1. 1,0 1,1 UniProt
  2. 2,00 2,01 2,02 2,03 2,04 2,05 2,06 2,07 2,08 2,09 2,10 2,11 2,12 2,13 2,14 2,15 2,16 2,17 2,18 2,19 2,20 2,21 2,22 2,23 2,24 2,25 2,26 2,27 2,28 2,29 2,30 2,31 2,32 2,33 2,34 2,35 2,36 2,37 2,38 2,39 2,40 UniProt-GOA
  3. Chavakis T., Preissner K. T. Human Thy-1 (CD90) on activated endothelial cells is a counterreceptor for the leukocyte integrin Mac-1 (CD11b/CD18) // J. Immunol.Baltimore: 2004. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.172.6.3850PMID:15004192
  4. Nusrat A. JAM-C is a component of desmosomes and a ligand for CD11b/CD18-mediated neutrophil transepithelial migration // Mol. Biol. Cell,American Society for Cell Biology, 2004. — ISSN 1059-1524; 1939-4586; 1044-2030doi:10.1091/MBC.E04-04-0317PMID:15194813
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 Dittmar G., Luft F. C., Kettritz R. et al. Complement receptor Mac-1 is an adaptor for NB1 (CD177)-mediated PR3-ANCA neutrophil activation. // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2010. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M110.171256PMID:21193407
  6. 6,0 6,1 UniProt-GOA
  7. Long K. H., Gomez F. J., Morris R. E. et al. Identification of heat shock protein 60 as the ligand on Histoplasma capsulatum that mediates binding to CD18 receptors on human macrophages // J. Immunol.Baltimore: 2003. — ISSN 0022-1767; 1550-6606doi:10.4049/JIMMUNOL.170.1.487PMID:12496435
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 Choucair-Jaafar N., Laporte V., Levy R. et al. Complement receptor 3 (CD11b/CD18) is implicated in the elimination of β-amyloid peptides // Fundamental and Clinical PharmacologyWiley-Blackwell, 2011. — ISSN 0767-3981; 1472-8206doi:10.1111/J.1472-8206.2010.00811.XPMID:20199584
  9. Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. StimsonWiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861doi:10.1002/PMIC.201200561PMID:23533145
  10. Farina A., Lane L., Lescuyer P. Proteomic analysis of podocyte exosome-enriched fraction from normal human urine // Journal of ProteomicsElsevier BV, 2013. — ISSN 1874-3919; 0165-022Xdoi:10.1016/J.JPROT.2013.01.012PMID:23376485
  11. Malinin N. L., Zhang L., Choi J. et al. A point mutation in KINDLIN3 ablates activation of three integrin subfamilies in humans // Nat. Med.NPG, Springer, 2009. — ISSN 1078-8956; 1546-170Xdoi:10.1038/NM.1917PMID:19234460
  12. Roberts L. L., Robinson C. M. Mycobacterium tuberculosis infection of human dendritic cells decreases integrin expression, adhesion and migration to chemokines // ImmunologyWiley-Blackwell, 2014. — ISSN 0019-2805; 1365-2567doi:10.1111/IMM.12164PMID:23981064
  13. 13,0 13,1 Hickstein D. D., Hickey M. J., J Ozols et al. cDNA sequence for the alpha M subunit of the human neutrophil adherence receptor indicates homology to integrin alpha subunits // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / M. Berenbaum[Washington, etc.], USA: National Academy of Sciences [etc.], 1989. — ISSN 0027-8424; 1091-6490doi:10.1073/PNAS.86.1.257PMID:2563162
  14. Thaysen-Andersen M., Loke I., Packer N. H. Human neutrophils secrete bioactive paucimannosidic proteins from azurophilic granules into pathogen-infected sputum // J. Biol. Chem. / L. M. GieraschBaltimore [etc.]: American Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2015. — ISSN 0021-9258; 1083-351X; 1067-8816doi:10.1074/JBC.M114.631622PMID:25645918
  15. Grieshaber-Bouyer R., Lefort C. T., Nigrovic P. A. CD177 modulates human neutrophil migration through activation-mediated integrin and chemoreceptor regulation. // BloodAmerican Society of Hematology, Elsevier BV, 2017. — ISSN 0006-4971; 1528-0020doi:10.1182/BLOOD-2017-03-768507PMID:28807980
  16. Malinin N. L., Zhang L., Choi J. et al. A point mutation in KINDLIN3 ablates activation of three integrin subfamilies in humans // Nat. Med.NPG, Springer, 2009. — ISSN 1078-8956; 1546-170Xdoi:10.1038/NM.1917PMID:19234460
  17. Roberts L. L., Robinson C. M. Mycobacterium tuberculosis infection of human dendritic cells decreases integrin expression, adhesion and migration to chemokines // ImmunologyWiley-Blackwell, 2014. — ISSN 0019-2805; 1365-2567doi:10.1111/IMM.12164PMID:23981064
  18. Choucair-Jaafar N., Laporte V., Levy R. et al. Complement receptor 3 (CD11b/CD18) is implicated in the elimination of β-amyloid peptides // Fundamental and Clinical PharmacologyWiley-Blackwell, 2011. — ISSN 0767-3981; 1472-8206doi:10.1111/J.1472-8206.2010.00811.XPMID:20199584
  19. Sinha A., Kislinger T. In-depth proteomic analyses of exosomes isolated from expressed prostatic secretions in urine // Proteomics / L. StimsonWiley, 2013. — ISSN 1615-9853; 1615-9861doi:10.1002/PMIC.201200561PMID:23533145
  20. Brafman D. A., C Phung, N Kumar et al. Regulation of endodermal differentiation of human embryonic stem cells through integrin-ECM interactions // Cell Death & DifferentiationNPG, 2013. — ISSN 1350-9047; 1476-5403doi:10.1038/CDD.2012.138PMID:23154389
  21. HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелде.
  22. UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелде.

ЧыганакларҮзгәртү

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)