Wikipedia

HFE2

HFE2 (ингл. ) — аксымы, шул ук исемдәге ген тарафыннан кодлана торган югары молекуляр органик матдә.[17][18]

HFE2
Нинди таксонда бар H. sapiens[d][1]
Кодирующий ген HJV[d][1]
Молекулярная функция coreceptor activity[d][2][2][3], BMP binding[d][4][5][5], связывание с белками плазмы[d][6][6][7][…], BMP receptor activity[d][8], transferrin receptor binding[d][9], signaling receptor binding[d][10][4] һәм coreceptor activity[d][5][5][8][…]
Күзәнәк компоненты мембрана[d][5], күзәнәк мембраны[d][2][11][12], поверхность клетки[d][5], plasma membrane protein complex[d][4], BMP receptor complex[d][8], anchored component of membrane[d][5], HFE-transferrin receptor complex[d][5][9], внеклеточное пространство[d][5][13][14] һәм күзәнәк мембраны[d][5][15][14][…]
Биологический процесс iron ion homeostasis[d][15][5][5][…], cellular response to BMP stimulus[d][8], protein autoprocessing[d][4], negative regulation of transcription by RNA polymerase II[d][5][5], BMP signaling pathway[d][3][16][2][…], negative regulation of BMP signaling pathway[d][5], положительная регуляция транскрипции РНК полимеразой II промотор[d][5][5][10][…], activin receptor signaling pathway[d][10], cellular iron ion homeostasis[d][5][5] һәм BMP signaling pathway[d][8][10][5][…]

Искәрмәләр үзгәртү

  1. ↑ 1,0 1,1 UniProt
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 2,3 GOA
  3. ↑ 3,0 3,1 Xia Y., Andrews N., Chung R. T. Bone morphogenetic protein signaling by hemojuvelin regulates hepcidin expression // Nature Genetics / M. Axton, T. Faial — NPG, 2006. — ISSN 1061-4036; 1546-1718 — doi:10.1038/NG1777 — PMID:16604073
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 Bjorkman P. J. Neogenin interacts with hemojuvelin through its two membrane-proximal fibronectin type III domains // Biochemistry / A. Schepartz — ACS, 2008. — ISSN 0006-2960; 1520-4995; 1943-295X — doi:10.1021/BI800036H — PMID:18335997
  5. ↑ 5,00 5,01 5,02 5,03 5,04 5,05 5,06 5,07 5,08 5,09 5,10 5,11 5,12 5,13 5,14 5,15 5,16 5,17 5,18 5,19 GOA
  6. ↑ 6,0 6,1 Camaschella C., Kannengiesser C., Silvestri L. Molecular mechanisms of the defective hepcidin inhibition in TMPRSS6 mutations associated with iron-refractory iron deficiency anemia // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2009. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2008-12-195594 — PMID:19357398
  7. ↑ Camaschella C., Silvestri L. The serine protease matriptase-2 (TMPRSS6) inhibits hepcidin activation by cleaving membrane hemojuvelin // Cell Metabolism — Cell Press, Elsevier BV, 2008. — ISSN 1550-4131; 1932-7420 — doi:10.1016/J.CMET.2008.09.012 — PMID:18976966
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 Xia Y., Andrews N., Chung R. T. Bone morphogenetic protein signaling by hemojuvelin regulates hepcidin expression // Nature Genetics / M. Axton, T. Faial — NPG, 2006. — ISSN 1061-4036; 1546-1718 — doi:10.1038/NG1777 — PMID:16604073
  9. ↑ 9,0 9,1 Hentze M. W., Muckenthaler M. U. The hemochromatosis proteins HFE, TfR2, and HJV form a membrane-associated protein complex for hepcidin regulation // Journal of Hepatology — Elsevier BV, 2012. — ISSN 0168-8278; 1600-0641 — doi:10.1016/J.JHEP.2012.06.015 — PMID:22728873
  10. ↑ 10,0 10,1 10,2 10,3 Chung R. T., Xia Y. Hemojuvelin regulates hepcidin expression via a selective subset of BMP ligands and receptors independently of neogenin // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2008. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2007-09-111567 — PMID:18326817
  11. ↑ Arber S. Hemojuvelin is essential for dietary iron sensing, and its mutation leads to severe iron overload // J. Clin. Invest. / R. S. Ahima — American Society for Clinical Investigation, 2005. — ISSN 0021-9738; 1558-8238 — doi:10.1172/JCI25683 — PMID:16075058
  12. ↑ Camaschella C., Silvestri L. Furin-mediated release of soluble hemojuvelin: a new link between hypoxia and iron homeostasis // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2008. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2007-07-100677 — PMID:17938254
  13. ↑ Silvestri L., Falco L. D., Bruno M. et al. Functional and clinical impact of novel TMPRSS6 variants in iron-refractory iron-deficiency anemia patients and genotype-phenotype studies // Hum. Mutat. — Wiley, 2014. — ISSN 1059-7794; 1098-1004 — doi:10.1002/HUMU.22632 — PMID:25156943
  14. ↑ 14,0 14,1 Camaschella C., Silvestri L. Furin-mediated release of soluble hemojuvelin: a new link between hypoxia and iron homeostasis // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2008. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2007-07-100677 — PMID:17938254
  15. ↑ 15,0 15,1 Arber S. Hemojuvelin is essential for dietary iron sensing, and its mutation leads to severe iron overload // J. Clin. Invest. / R. S. Ahima — American Society for Clinical Investigation, 2005. — ISSN 0021-9738; 1558-8238 — doi:10.1172/JCI25683 — PMID:16075058
  16. ↑ Chung R. T., Xia Y. Hemojuvelin regulates hepcidin expression via a selective subset of BMP ligands and receptors independently of neogenin // Blood — American Society of Hematology, Elsevier BV, 2008. — ISSN 0006-4971; 1528-0020 — doi:10.1182/BLOOD-2007-09-111567 — PMID:18326817
  17. ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:29223 (ингл.). әлеге чыганактан 2015-10-25 архивланды. 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.
  18. ↑ UniProt, Q9ULJ7 (ингл.). 18 сентябрь, 2017 тикшерелгән.

Чыганаклар үзгәртү

  • Степанов В.М. (2005). Молекулярная биология. Структура и функция белков. Москва: Наука. ISBN 5-211-04971-3.(рус.)
  • Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell (вид. 4th). Garland. ISBN 0815332181.(ингл.)


Бу — аксым турында мәкалә төпчеге.
Сез мәкаләне үзгәртеп һәм мәгълүмат өстәп,   Википедия проектына ярдәм итә аласыз.
Чыганак — https://tt.wikipedia.org/w/index.php?title=HFE2&oldid=4129483